ট্রপোমোসিন: গঠন, কার্যকারিতা এবং রোগসমূহ

প্রোটিন ট্রপোমোসিন মূলত স্ট্রাইটেড পেশীতে পাওয়া যায় এবং পেশী সংকোচনে অংশ নেয়। জিনগত পরিবর্তনগুলি ট্রপোমোসিনের কাঠামোকে প্রভাবিত করতে পারে অণু উত্পাদিত, বিভিন্ন ধরণের রোগ-সহ বিভিন্ন ধরণের রোগ সৃষ্টি করে cardiomyopathy পাশাপাশি আর্থ্রোগ্রিপসিস মাল্টিপ্লেক্স কনজেনিট এবং নেমলাইন মায়োপ্যাথি।

ট্রপোমোসিন কী?

ট্রপোমায়সিন একটি প্রোটিন যা মানব দেহে প্রাথমিকভাবে কঙ্কালের পেশীগুলিতে পাওয়া যায়। জৈব রসায়নবিদ কেনেথ বেইলি 1946 সালে প্রথম প্রোটিন বর্ণনা করেছিলেন A একটি একক পেশী অনেকের সমন্বয়ে গঠিত পেশী তন্তু বান্ডিলগুলি, যা ঘুরিয়ে মাংসপেশী তন্তুগুলির সমন্বয়ে গঠিত। প্রতিটি ফাইবার একটি একক, পরিষ্কারভাবে বর্ণিত পেশী কোষ দ্বারা গঠিত হয় না, তবে অনেকগুলি কোষ নিউক্লিয়াসহ একটি টিস্যু দিয়ে তৈরি হয়। এই ইউনিটগুলির মধ্যে, মায়োফিব্রিলগুলি সূক্ষ্ম তন্তুগুলির প্রতিনিধিত্ব করে; তাদের ক্রস-বিভাগগুলিকে সারকামার্স বলা হয়। একজন গারমিয়ারে দুটি ধরণের স্ট্র্যান্ড থাকে যা পর্যায়ক্রমে আন্তঃসংযোগযুক্ত হয় যেমন একটি গিয়ার বা জিপারের মতো। এই স্ট্র্যান্ডগুলির মধ্যে কয়েকটি হ'ল মায়োসিন, এবং অন্যগুলি অ্যাক্টিন এবং ট্রপোমোসিন একটি জটিল। এই কমপ্লেক্সে, অ্যাক্টিন অণু ঘন চেইন গঠন করে যার চারপাশে দুটি স্ট্রপ ট্রপোমোসিন বায়ু।

অ্যানাটমি এবং কাঠামো

ট্রপোমোসিন দুটি অংশ নিয়ে গঠিত: α এবং β। দুটি বিল্ডিং ব্লকের মোট 568 টি রয়েছে অ্যামিনো অ্যাসিডযার মধ্যে 284 α-tropomyosin এবং 284 XNUMX-tropomyosin। এইগুলো অ্যামিনো অ্যাসিড প্রতিটি লাইন দীর্ঘ শৃঙ্খলা গঠনের জন্য অবশেষে একসাথে একটি রড-আকৃতির ম্যাক্রোমোলোকুল গঠন করে। এর ক্রম অ্যামিনো অ্যাসিড এবং প্রোটিনের গঠন জিনগতভাবে নির্ধারিত হয়; মানুষের মধ্যে নিম্নলিখিত জিনগুলি এর জন্য দায়ী: 1 তম ক্রোমোজোমে টিপিএম 15, নবম ক্রোমোজোমে টিপিএম 2, প্রথম ক্রোমোসোমে টিপিএম 9 এবং 3 তম ক্রোমোসোমে টিএমপি 4। ট্রপোমায়োসিনের স্ট্র্যান্ড (উভয় সাবুনিট সহ) স্ট্রাইটেড কঙ্কালের পেশীগুলিতে ঘন অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের চারপাশে বাতাস বয়ে যায়। এটির সাথে সংযুক্তও রয়েছে ট্রপোনিন, অন্য প্রোটিন।

ফাংশন এবং ভূমিকা

কঙ্কালের পেশীগুলির সংকোচনের জন্য ট্রপোমোসিন প্রয়োজন। যখন কোনও স্নায়ু প্রবণতা পেশীতে পৌঁছায়, বৈদ্যুতিক উদ্দীপনা প্রথমে সারকোলেমা এবং টি-টিউবুলের মাধ্যমে বংশ বিস্তার করে, অবশেষে নিঃসৃত হয় ক্যালসিয়াম সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলামে আয়নগুলি। আয়নগুলি ক্ষণস্থায়ীভাবে আবদ্ধ হয় ট্রপোনিন, যা ট্রপোমোসিন স্ট্র্যান্ডে অবস্থিত। ফলস্বরূপ, ক্যালসিয়াম আয়নগুলি অণুর শারীরিক বৈশিষ্ট্যগুলিকে পরিবর্তন করে। দ্য ট্রপোনিন পৃষ্ঠের উপরে সামান্য স্থানান্তরিত হয় এবং এইভাবে মায়োসিন এছাড়াও বাঁধাই করতে পারে এমন সাইটগুলি থেকে সরে যায়। মায়োসিন অ্যাক্টিন / ট্রপোমোসিন কমপ্লেক্সের পরিপূরক তন্তুগুলি তৈরি করে। মায়োসিন ফিলামেন্টের শেষে দুটি তথাকথিত মাথা রয়েছে। মায়োসিনের মাথাগুলি অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সাইটগুলিতে আবদ্ধ হতে পারে যা এখন আর ট্রপোনিনের দখলে নেই। ফাইবারের সাথে ডকিংয়ের পরে, মায়োসিনের মাথাগুলি উল্টে যায়, যার ফলে অ্যাক্টিন / ট্রপোমোসিন ফিলামেন্টগুলির মধ্যে নিজেকে চাপ দেয়, যা সরোকমেরকে সংক্ষিপ্ত করে তোলে। একই সময়ে, এই প্রক্রিয়াটি কেবল একজন সরকারীকেই নয়, অনেকের মধ্যেই ঘটে। অসংখ্য চুক্তিবদ্ধ সরকারীরা এর কারণ হয়ে থাকে পেশী তন্তু, এবং এইভাবে পুরো পেশী সঙ্কুচিত। এই প্রক্রিয়াতে, একটি স্নায়ু সংকেত প্রায়শই কয়েক শতাধিক পেশী তন্তুগুলিকে জ্বালাতন করে। এর নরমকরণ প্রভাব এডিনসিন ট্রাইফোসফেট (এটিপি) মায়োসিনকে অনুমতি দেয় মাথা আবার অ্যাক্টিন থেকে বিচ্ছিন্ন করা। মসৃণ পেশীগুলির সংকোচন কিছুটা আলাদা। মানুষের মধ্যে, মসৃণ পেশী অঙ্গগুলির চারপাশে ঘিরে থাকে বা এর দেয়ালে ঘটে রক্ত জাহাজ। এটি স্ট্রাইটেড পেশীগুলির চেয়ে আরও দৃ strongly়রূপে চুক্তি করতে পারে। কঙ্কালের পেশীগুলির একটি স্ট্রাইটেড স্ট্রাকচার রয়েছে, তবে মসৃণ পেশী পৃথক কোষ সমন্বিত একটি সমতল পৃষ্ঠ গঠন করে। অ্যাক্টিন এবং ট্রপোমোসিন ছাড়াও মসৃণ পেশীগুলির দুটি আরও রয়েছে প্রোটিন, ক্যালডেসমন এবং ক্যালমডুলিন, যার মিথস্ক্রিয়া পেশী টানকে প্রভাবিত করে। ট্রপোমোসিন মূলত ক্যালমডুলিনে কাজ করে। এছাড়াও, ট্রপোমায়োসিন অন্যান্য জৈবিক প্রক্রিয়াগুলিতেও ভূমিকা রাখে। উদাহরণস্বরূপ, এটি সাইটোস্কেলটনে অ্যাক্টিনের বাঁধার উপর প্রভাব ফেলে এবং কোষ বিভাজনে প্রভাব ফেলে বলে মনে হয়।

রোগ

ট্রপোমোসিনের সাথে জড়িত হতে পারে এমন একটি রোগ হ'ল হাইপারট্রফিক cardiomyopathy। এটা একটা হৃদয় যে রোগে সরর্মার্স (পেশী তন্তুগুলির অংশগুলি) ঘন হয়ে যায়, যা পেশী তন্তুগুলির সামগ্রিক বেধকেও প্রভাবিত করে result ফলস্বরূপ, লক্ষণগুলি যেমন চাপ অনুভূতির মতো বুক, মাথা ঘোরা, শ্বাসকষ্ট, সিনকোপ এবং কণ্ঠনালীপ্রদাহ পেক্টেরিস আক্রমণগুলি বিকাশ হতে পারে। এই ক্ষেত্রে, এগুলি কার্যকরী সমস্যার কারণে are হৃদয় পেশী হাইপারট্রফিকের সর্বাধিক সাধারণ কারণ (40-60%) cardiomyopathy জিনে রয়েছে: পরিবর্তন (মিউটেশন) নেতৃত্ব জেনেটিক কোডে ত্রুটি এবং তদনুসারে এর ত্রুটিযুক্ত সংশ্লেষণে প্রোটিন। এটি বিভিন্নকেও প্রভাবিত করতে পারে প্রোটিন যে আপ করুন পেশী তন্তু সীমাবদ্ধ কার্ডিওমিওপ্যাথিতে, এর কঠোরতা দেখা দেয় হৃদয় পেশী কারণ একটি অতিরিক্ত যোজক কলা। সীমাবদ্ধ কার্ডিওমিওপ্যাথি বাড়ে হৃদয় ব্যর্থতা, যা সাধারণত দ্বারা চিহ্নিত করা হয় শ্বাসক্রিয়া সমস্যা, শোথ কাশি, অবসাদক্লান্তি, মাথা ঘোরা, সিনকোপ, পলপিটেশন এবং বিভিন্ন পাচক সমস্যা। কম সাধারণত, ক্ষতিগ্রস্থ ব্যক্তিরা বিভ্রান্ত হন, ভোগেন স্মৃতি জ্ঞানীয় পারফরম্যান্সে সমস্যা বা সীমাবদ্ধতা। ট্রাইপোমোসিন জিনগুলির ত্রুটি থেকে ডিলিয়েটেড কার্ডিওমিওপ্যাথি হতে পারে। যদি এই হৃদরোগটি প্রকাশ পায় তবে এটি প্রায়শই বিশ্বব্যাপী থাকে হৃদয় ব্যর্থতা এবং / অথবা প্রগতিশীল বাম হার্টের ব্যর্থতা। উপরন্তু, শ্বাসযন্ত্রের ব্যাধি, এম্বোলি এবং কার্ডিয়াক arrhythmias স্পষ্ট হয়ে উঠতে পারে। ট্রোপোমোসিনের সাথে সম্পর্কিত হতে পারে এমন আরও দুটি রোগ, যার মধ্যে কয়েকটি রূপান্তরগুলির উপর ভিত্তি করে রয়েছে নিমালিন মায়োপ্যাথি, যার মধ্যে পেশী বিভিন্ন উপায়ে আক্রান্ত হতে পারে এবং আর্থ্রোগ্রাইপোসিস মাল্টিপ্লেক্স কনজেনিটা, যার মধ্যে জয়েন্টগুলোতে কড়া যাইহোক, এই সমস্ত ব্যাধি অন্যান্য কারণে হতে পারে; ট্রপোমোসিন জিনে রূপান্তর কেবল একটি সম্ভাবনার প্রতিনিধিত্ব করে।